Первичная структура белка и ее особенности: определение и свойства

Первичная структура белка и ее особенности

Определение и суть первичной структуры

Что такое первичная структура белка?

Аминокислоты — мономеры всех белквых молекул. Сами же молекулы являются линейными гетерополимерами различой длины.

Белковая молекула состоит из:

• водорода;
• углерода;
• азота;
• кислорода.

Во всех аминокислотах также можно обнаружить серу, к примеру, в составе таких аминокислот как цистеин и метионин. К некоторым аминокислотам могут присоединяться остатки фосфорной кислоты и неаминовые группы: магний, медь, марганец, железо, цинк и прочие микроэлементы. Такие группы белков получили название сложных. К примеру, в состав гемоглобина входит полипептид глобин и группа небелковой природы (гем). В этой группе также содержатся ионы железа.

В группах сложных белков можно выделить несколько подгрупп:

• хромопротеины — белки, содержащие пигменты;
• металлопротеины — белки, содержащие некоторые металлы;
• нуклеопротеины — белки с нуклеиновыми кислотами в составе;
• липопротеины — белки, в которых содержатся жиры.

Специфика первичной белковой структуры

Есть пептиды, в которых насчитывается от 40 до 50 аминокислотных остатков — полипепитдов. Это говорит о том, что в основе разницы между пептидами и белками лежит следующее: пептид — низкомолекулярное соединение, а белок — высокомолекулярное.

Так как в молекулярной массе белка содержится довольно много аминокислот, то она может широко колебаться.

Первичная структура белка является определяющим фактором его химической структуры (химической формулы). Для любой молекулы белков характерна определенная последовательность аминокислот. Она, в свою очередь, определяется последовательностью в генетической структуре. Это обеспечивает синтез белков в организме с четко определенной химической структурой. Такие белки отбираются с целью выполнения определенных функций в ходе эволюции.

Для пептидной связи характерны некоторые особенности, влияющие на укладку полипептидной цепи в пространстве. Формирование такой связи происходит в ходе взаимодействия неподдельных электронов атома азота. Около них находится двойная связь С=О: происходит перераспределение плотности электронов пептидной связи. После этого связь становится двойной.

За счет особенностей пептидной связи 6 атомов пептидной группировки — атомы С и N, которые участвуют в образовании пептидной связи, кислород и водород, присоединенные к этим атомам, а также два С-атома соседних аминокислот — располагаются в одной плоскости.

Пептидная связь отличается прочностью — она расщепляется только в случае добавления катализаторов (это основания и кислоты). В этом процессе важно соблюдение жестких условий.

Также важным является действие специализированных ферментов или пептидаз.

Белковая или пептидная цепь имеет N-кольцевой остаток (он содержит свободную аминогруппу) и карбоксильную группу (она содержится в С-концевом остатке). Записывание последовательности аминокислот осуществляется внутри белковой молекулы — N-конец является начальной точкой. Записать аминокислоту в полипептидной цепи можно при помощи 3-буквенных и 1-буквенных кодов.

Выше уже давалось определение первичной структуры белка как последовательности аминокислот внутри полипептидной цепи.

Аминокислотная последовательность в белковой молекуле впервые была определена Ф. Сэнгером. Объектом его изучения был гормон инсулина — наименьший известный ученому в то время белок. Изучением этого гормона ученый занимался на протяжении 10 лет. В итоге за свой труд ученый был удостоен Нобелевской премии.

Сэнгером было установлено, что в составе инсулина насчитывается 51 аминокислота. Молекула аминокислоты включает 2 полипептидные цепи, удерживаемые дисульфидными мостиками.

В настоящее время определение последовательности аминокислот является автоматизированным процессом. Первичная структура белка уже известна для более чем сотни тысяч белков.

В организме человека насчитывается несколько тысяч белков, но все они базируются на 20 стандартных аминокислотах. Их последовательности и определяет функцию определенного полипептида. Эту аминокислотную последовательность определяет нуклеотидная ДНК последовательность. При изменении хотя бы одной аминокислоты в молекуле белка может меняться его функция.

При анализе аминокислотных последовательностей гомологичных друг другу белков, принадлежащих к различным биологическим видам, можно получить большое количество данных. На основе этих данных можно делать выводы о таксономическом родстве живых организмов.

Среди гомологичных белков можно выделить те, для которых характерно выполнение идентичных функций у разных видов. Эти белки отличаются схожей аминокислотной последовательностью.

У большинства видов цитохром характеризуется относительной молекулярной массой — примерно 12,5 тысяч. Остатков аминокислот при этом около ста.

Первичная структура цитохрома двух видов пропорциональна их филогенетическому различию, а также развитию содержащих их видов.

Первичная структура белка отличается простотой строения, но при этом для них характерен широкий спектр функций. Синтез этой структуры происходит на рибосоме и долгое время существует внутри человеческого организма неизменно.