Первичная структура белка и особенности пептидной связи

Первичная структура белка и особенности пептидной связи

Специфика первичной структуры белка

Сегодня можно говорить о расшифрованной первичной структуре белка более чем 2,5 тысяч белков. В природе существует 1012 видов различных белков. Есть определенные элементы, с помощью которых формируется пептидная связь (с ее помощью формируется первичная структура белка). Это такие элементы, как:

• карбоксильная группа одной аминокислоты;
• аминогруппы другой аминокислоты.

Образование первичной структуры белка также связано с ɑ-аминокислотами. При помощи простой пептидной связи формируются острова полипептидных цепей. Такая связь является повторяющимся фрагментом. Первичная молекула белка имеет оригинальное строение, что обуславливает детерминированность или генетическую закодированность последовательности аминокислот в белке. Это значит, что любая информация об аминокислотной последовательности есть в ДНК.

Первичная структура белка уникальна: в организме за каждым белком закреплена оригинальная аминокислотная последовательность.

А еще для пептидной связи первичной структуры белка свойственна денатурация или разрушение. Восстановление первичной структуры белка — процесс медленный. Кроме того, первичная структура белка способна образовать все последующие белковые структуры: речь идет о вторичной, третичной и четвертичной.

Входящие в состав белка аминокислоты делятся на две группы:

• взаимозаменяемые. Отличаются сходством по свойствам и структуре;
• незаменимые. Имеются различия в свойствах и структуре.

Незаменимые аминокислоты человек получает с помощью продуктов животного происхождения, поскольку их аналоги не вырабатываются в организме.

Отличительные характеристики пептидной связи

Замена аминокислот может быть охарактеризована как консервативная: в случае, если друг друга заменяют схожие по структуре аминокислоты. Важно, что структура белка не меняется. В качестве примера такой замены можно привести следующие варианты: гли-ала, тир-фен, асп-глу, вал-лей.

Радикальная замена осуществляется более значимо. Для нее характерен негативный характер воздействия, но такая замена — частое явление в процессе развития живых организмов.

Радикальная замена представляет собой смену одной аминокислоты другой, отличной по структуре. В результате меняются свойства белковых молекул.

В качестве примеров таких замен можно привести следующие: глу-вал, фен-асп, сер-цис, илей-мет, про-три. Результатом радикальных замен является то, что внутри генетического аппарата клеток появляются различные патологии.

Для первичной структуры белка характерна универсальность. Белки, выполняющие в организме схожие функции, отличаются близкой первичной структурой. В природных белках одна аминокислота встречается не чаще 3 раз. Но даже такое число аминокислот позволяет говорить о высокой степени разнообразия белковых молекул.

К примеру, в результате радикальной замены глу на вал в молекуле гемоглобина возникает такое заболевание как серповидно-клеточная анемия. Для этой патологии характерно, что эритроциты приобретаю форму серпа — под действием низкого парциального давления. При отдаче таким гемоглобином кислорода, он утрачивает свойство растворимости и выпадает в осадок.

Можно сделать вывод, что первичная структура — это порядок чередования аминокислот внутри полипептидной цепи и местонахождения дисульфидных мостиков (-S-S — связей).

Также среди основных особенностей пептидной связи первичной структуры белка является то, что кислород и водород внутри нее находятся в транс-положении в отношении оси —C-N -.

В основном пептидная связь находится в промежуточном состоянии — между двумя крайними зарядами: на О имеется небольшой минус, а на N — небольшой плюс.

Во многих природных полипептидах есть в составе различные аминокислотные остатки. Это как раз и указывает на бесконечное множество возможных вариантов полипептидных цепей. Нужно отметить и то, что возможные теоретические варианты сочетания аминокислот не всегда встречается в природе.

Бычий инсулин — первый первичный белок, структура которого была расшифрована. В его молекуле есть две соединенные друг с другом цепочки: между ними образуется дисульфидный мостик. Внутри короткой цепи находится еще одна дисульфидная связь. Английским биохимиком Ф. Сэнгером в 1953 году была установлена последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле инсулина.

Он писал свою работу на протяжении нескольких лет, и в итоге она стала революционным этапом в изучении белков. Ученый подтвердил полипептидную теорию строения белка (ранее ее создал Э. Г. Фишер), а также доказал, что белки — это химические соединения со строго определенной структурой. Ее можно изобразить при помощи химических формул, по которым виден порядок соединения аминокислотных остатков внутри полипептидной цепочки.

Еще одна важная характеристика полипептидной связи — копларность.

Существование полипептидной связи возможно в нескольких противоположных формах (кто и енольной). Также наблюдается транс-положение заместителей по отношению к C-N-связи. Пептидная связь при этом довольно часто образует две водородные связи с различными группами первичных структур белков. Исключение — пептидные группы с аминогруппами пролина и гидрокиспролина в составе: они способны образовывать только одну водородную связь. По этой причине вторичная структура таких белков может быть несколько измененной. Для полипептидной цепи характерна легкость изгибания — вторая водородная связь ее не держит.

Как видно, первичная структура белка поддерживается за счет пептидной связи, для которой характерна высокая степень стабильности.